par Dr Alain Thillay

publie  25 mai 2003

Réaction d’hypersensibilité immédiate à l’ingestion de mycoprotéine (Quorn) chez des patients allergiques aux moisissures provoquée par la protéine ribosomique acide P2. : Hoff M, Trueb RM, Ballmer-Weber BK, Vieths S, Wuethrich B. Department of Allergology, Paul-Ehrlich-Institut, Langen, Germany ; and the Allergy Unit, Department of Dermatology, University Hospital of Zurich, Zurich, Switzerland. dans J Allergy Clin Immunol 2003 May ;111(5):1106-10

 CONTEXTE. * Quorn foods est une marque d’aliments fabriqués avec la mycoprotéine qui provient de la moisissure Fusarium venenatum. * Depuis son introduction sur le marché alimentaire, des consommateurs ont rapporté des effets secondaires à type de réactions gastro-intestinales après l’ingestion de mycoprotéine. * Actuellement, il n’est pas très facile de savoir si les symptômes allégués sont IgE médiés.

 OBJECTIF. Le but de cette étude était de décrire pour la première fois le cas d’un patient asthmatique ayant des réactions d’hypersensibilité lors de l’ingestion de mycoprotéine, d’identifier et de caractériser l’allergène potentiel qui peut en être responsable.

 METHODES. * Le type de sensibilisation du sujet asthmatique était caractéristique, et l’allergie alimentaire à la mycoprotéine était démontrée par un test de provocation alimentaire en double-aveugle contre placebo. * Ensuite, les IgE sériques spécifiques de ce patient étaient testées sur une bibliothèque de cDNA de Fusarium culmorum. La séquence codée d’un clone de cDNA était exprimée par un Escherichia coli pour produire une protéine recombinante qui était encore purifiée et caractérisée immunologiquement.

 RESULTATS. * Le patient montrait un haut degré de sensibilisation a de nombreux allergènes connus, mais à part les aliments Quorn, à aucun autre échantillon alimentaire. * La séquence d’acides aminés déduite du clone de cDNA (Fus c 1) montrait une grande identité comparativement à la protéine ribosomique acide P2 60S qui est présente parmi plusieurs espèces et décrite en tant qu’allergène mineur dans d’autres espèces de moisissures. * La fréquence de la réactivité des IgE provenant de sera de patients sensibilisés à Fusarium culmurum à l’encontre de rFus c 1 était approximativement de 35%. * A l’aide d’un test enzymatique d’inhibition, nous avons trouvé 65% d’inhibition de la réactivité des IgE spécifiques de la mycoprotéine par rFus c 1. * A l’opposé, nous avons trouvé une réactivité IgE réduite à l’encontre de rFus c 1 de 68% en utilisant la mycoprotéine comme inhibiteur.

 CONCLUSIONS. * La sensibilisation aux allergènes de moisissures au niveau respiratoire suivie de l’ingestion de protéines capables de réaction croisée peut amener à des réactions allergiques alimentaires sévères. * Ainsi, la protéine ribosomique acide P2 du Fusarium venenatum est probablement responsable des réactions d’hypersensibilité sévère du patient à la mycoprotéine Quorn du fait de sa réactivité croisée potentielle avec l’allergène Fus c 1 de Fusarium culmorum.

commentaire auteur :

Le Quorn est produit à partir du Fusarium venenatum appartenant à la famille des truffes et des morilles. Le Fusarium venenatum produit une mycoprotéine qui mélangée à du blanc d’œuf aromatisé ressemble à de la viande. Le Quorn possède des qualités organoleptiques supérieures à des produits à base de soja et présenterait moins de risque d’allergie chez le consommateur.

Pas de chance, cette publication fait la démonstration d’un risque accru d’allergie au Quorn chez des patients présentant une allergie respiratoire à Fusarium.

Cette description princeps est celle d’un patient qui présente un asthme allergique à Fusarium culmorum et une allergie alimentaire au Quorn par l’intermédiaire de la protéine ribosomique acide P2 qui croise avec l’allergène Fus c 1 du Fusarium culmorun.

Les protéines dites P sont présentent dans les sous-unités 60S des ribosomes de toutes les cellules eucaryotes. L’ubiquité de ces protéines rend compte du risque de réactions allergiques croisées dans une même espèce de moisissure.

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