7 octobre 2011 ·  · 575 lectures

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Len c 3, protéine de transfert de lipide de la lentille (Lens culinaris) : un nouvel allergène des Fabacées. : J. Akkerdaase, E.I. Finkinab, S.V. Balandinb, S. Santos Magadánc, A. Knulstd, M. Fernandez-Rivasc, R. Aseroa, R. van Reee, f, T.V. Ovchinnikovab

dans Int Arch Allergy Immunol 2012 ;157:51-57 (DOI : 10.1159/000324946)

– Contexte :

  • Les lentilles sont de plus en plus consommées dans de nombreuses régions du monde.
  • Deux allergènes, Len c 1 et 2, ont été précédemment signalés.
  • Récemment, des LTP (protéines de transfert de lipides) d’arachide et de haricot vert ont été identifiées comme les deux premiers membres d’un groupe important d’allergènes qui pourraient être associés à des allergies alimentaires sévères.

– Objectif :

  • Etudier la LTP de lentilles en tant qu’allergène potentiel.

– Méthode :

  • L’efficacité de l’extraction de la LTP a été contrôlée à différentes valeurs de pH acide, par immunoblot avec une réactivité croisée antisérum anti-LTP de pêche.
  • La LTP naturelle a été purifiée à partir d’extrait de lentilles et exprimée en allergène recombinant dans Escherichia coli.
  • Les sérums de 10 patients allergiques et/ou sensibilisés aux lentilles (Espagne : 6, l’Italie : 1 et Pays-Bas : 3) ont été utilisés pour caractériser plus précisément la LTP de lentilles.

– Résultats :

  • La LTP naturelle de lentilles, purifiée à partir des graines germées homogénéisées et extraite de façon optimale à pH 3, a été identifiée et désignée comme l’allergène Len c 3.
  • En CAP système, 9 sera sur 10 ont montré des IgE spécifiques pour Len c 3.
  • Le recombinant rLen c 3 a été purifié avec succès.
  • Le naturel nLen c 3 CAP a été complètement inhibé par rLen c 3/rPru p 3.
  • La liaison IgE à un blot d’extrait de lentille à pH3 a été complètement inhibée par rLen c 3.

– Conclusion :

  • La disponibilité des composants immunochimiques actifs nLen/rLen c 3 comme nouveaux allergènes des légumineuses facilite le développement et la mise en œuvre d’une troisième LTP (à côté de celles de l’arachide et du haricot vert) des légumineuses dans les stratégies de diagnostic moléculaire et contribue à évaluer l’importance clinique des LTP des légumineuses.
  • L’extraction préférentielle de Len c 3 à pH 3 aura une incidence sur la production d’extraits diagnostiques sensibles.

Le mot de l'allergo

Les auteurs ont isolé et caractérisé Len c 3, LTP de la lentille.

La disponibilité d’un test d’IgE-réactivité pour Len c 3 pourrait permettre une meilleure appréciation de la place des LTP en allergie alimentaire.

Les LTP sont des panallergènes présents dans la plupart des végétaux supérieurs qui suscitent un vif intérêt en allergologie d’une part en raison de leurs caractéristiques de stabilité tant à la chaleur qu’à la digestion, directement en rapport avec la sévérité potentielle des manifestations d’allergie alimentaire et d’autre part en raison des questions relatives à la place respectives des LTP respiratoires et alimentaires.

Nous disposons déjà d’un test représentatif des LTP alimentaires (rPru p 3).

On sait que l’identité de séquence entre LTP de Len c 3 et Pru p 3 est de 61% : la réactivité croisée est certes possible, mais cette identité de séquence n’est qu’un aspect de la similarité nécessaire pour le caractère croisant, étant donné que les épitopes des LTP sont conformationnels…

On peut donc regretter que les auteurs n’aient pas prévu d’études d’inhibition avec rPrup 3, allergène représentatif des LTP dont on sait que le caractère croisant avec d’autres LTP n’est pas total ni systématique (cf la LTP de noisette…).

En matière d’IgE-réactivité aux LTP, il est au final intéressant de disposer d’une LTP de lentille à côté de celle de l’arachide, ce qui permettra peut-être de préciser l’importance du caractère oléagineux de certains aliments des Fabacées (arachide) par rapport à la lentille une Fabacée non oléagineuse… les LTP ayant quelque chose à voir avec les transferts lipidiques….

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