Le sarrasin a envahi l’Italie du Nord ! Mais, il se cache !

Le sarrasin n’est pas membre de la famille des Poacées, c’est la graine d’une Polygonacée (Fagopyrum esculentum), famille dans laquelle se retrouvent rhubarbe et oseille.

Le sarrasin est riche en protéines, exempt de gluten.

En Bretagne, on confectionne les galettes avec la farine de cette graine, à ne pas confondre avec les crêpes qui sont elles fabriquées avec de la farine de blé.

L’allergie au sarrasin est fréquente en Asie (première cause d’anaphylaxie alimentaire en Corée), en France, la banque CICBAA rapporte 2,4% des allergies alimentaires dues à cette graine surtout chez l’adulte.

A juste titre, les auteurs du présent article utilisent le terme de co-sensibilisation plutôt que réaction croisée.

En effet, si dans une période quelques auteurs ont pu croire à des réactions croisées avec le riz, l’arachide voir le pavot, il semble que cela soit dû plus à une histoire de CCD.

Plus sérieusement, l’allergie croisée avec le latex paraît plus pertinente.

Cette étude italienne apparaît assez robuste dans la mesure où elle rapporte un grand nombre de cas consécutifs d’allergie au sarrasin, 24 patients.

Ce qui correspondrait à un taux d’incidence de 7,3% parmi les nouveaux cas d’allergie alimentaire diagnostiqués dans le service d’allergologie sur la même durée de 33 mois.

La majorité des sujets allergiques ont été sensibilisés par le sarrasin sous forme cachée (pizzas et pâtes).

Il est à signaler que le sarrasin est de plus en plus utilisé dans les pizzas et les pâtes dans le nord de l’Italie alors que cet ingrédient n’est pas connu au sud.

Les patients sélectionnés sont tous des habitants du nord italien (Turin, Milan).

Les auteurs ont mis en évidence une protéine de 25 kDa qui correspond à Fag e 1 qui est une légumine ou 11S globuline, une protéine de 16 kDa qui est Fag e 2, une protéine de 10 kDa encore appelée Fag e 10 kDa, une protéine de 19 kDa ou Fag e 19 kDa et enfin deux protéines l’une de 40 et l’autre de 67 kDa, ces deux dernières bandes ayant été déjà décrites en 1999 par Nair A et Adachi T.

Ainsi, les auteurs italiens ne font pas de découvertes en ce qui concerne les différentes protéines issues de la graine de sarrasin.

Par contre, plus intéressant, ils font un distinguo des manifestations cliniques en fonction de l’IgE-réactivité à telle ou telle protéine.

Ainsi, le fait de montrer une IgE-réactivité à Fag e 2 protéine de 16 kDa était plus souvent reliée à des troubles gastro-intestinaux et à une cosensibilisation à la farine de blé et aux pollens de Graminées.

Etre IgE-réactif à Fag e 1, protéine de 25 kDa, prédisposerait aux réactions cutanés avec peu de cosensibilisation.

Enfin, l’IgE réactivité à la protéine de 40 kDa commanderait un risque important de réactions anaphylactiques avec un faible taux de cosensibilisations ; à noter que cette protéine n’est pas répertoriée sur www.allerdata.com ou sur www.allergome.org.

Bien sûr, cette relation, type de protéine responsable de l’IgE-réactivité et modèle clinique, demande à être confirmée par d’autres études plus vastes quant au recrutement.

Nous ne disposons pas pour le moment d’IgE spécifiques des protéines de sarrasin, ne serait-ce que Fag e 1 et Fag e 2, seul existe l’ImmunoCAP Phadia du sarrasin « total » f11.

Pour conclure, nous pouvons dire, qu’encore une fois, l’allergologie moléculaire va permettre de mieux cerner le risque qu’encourt un sujet allergique au sarrasin en fonction de son profil réactif.

Dans un avenir proche, le dynamisme de la société Phadia nous permettra de le faire sans doute.

Et attention, au sarrasin caché…