Allergologie moléculaire : le secret de la noix est brisé !!

lundi 12 octobre 2009 par Dr Stéphane Guez908 visites

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Allergologie moléculaire : le secret de la noix est brisé !!

Allergologie moléculaire : le secret de la noix est brisé !!

lundi 12 octobre 2009, par Dr Stéphane Guez

L’allergie à la noix est fréquente et comme pour l’arachide, les allergologues sont impatients de disposer d’un outil diagnostic moléculaire pour caractériser de façon plus fine cette allergie. Ce travail fondamental produit par une des équipes les plus dynamiques sur le sujet en Europe fera plaisir à tous ces praticiens.

Expression de l’allergène Jug r 1, une 2S albumine de la noix (juglans regia) : protéine recombinante correctement pliée et fonctionnelle. : : Sordet C, Culerrier R, Granier C, Rancé F, Didier A, Barre A, Rougé P.

UMR Université Paul Sabatier-CNRS 5546, Pôle de Biotechnologie végétale, 24 Chemin de Borde Rouge, 31326 Castanet Tolosan, France.

dans Peptides. 2009 Jul ;30(7):1213-21.

- Introduction :

  • Jug r 1 l’allergène 2S albumine de la noix (juglans regia), a été isolé sous 2 formes :
    • de la noix écrasée pour l’allergène natif
    • et produit par technique recombinante par E Coli.

- Résultats :

  • Le recombinant r Jug r 1 (15 kda) diffère de l’allergène natif par l’absence de clivage de la chaine polypeptidique en 2 chaines de faible (3.5 kDa) et fort (8 kDa) poids moléculaire associées de façon covalente.
  • Le recombinant rJug 1 adopte la structure conformationnelle alpha-hélicoïdale des albumines 2s des plantes comme cela a été montré par spectrométrie.
  • 4 épitopes de fixation des IgE ont été localisés sur la séquence d’acides aminées de Jug r 1 et sur la surface moléculaire modélisée de l’allergène.
  • Les allergènes natifs et recombinants expriment :
    • une même activité de liaison IgE
    • et stimulent de la même façon le récepteur Fc ε1 d’une lignée cellulaire leucémique de basophiles de rats préalablement incubés avec des sérums contenant des IgE spécifiques de la noix.
  • Jug r 1 natif résiste à la dénaturation à chaud et à la dégradation protéolytique par la trypsine et la chymotrypsine, mais est rapidement hydrolysé en présence de pepsine en milieu acide après 1H d’incubation à 37° in vitro.

- Conclusion :

  • Le recombinant r Jug r 1 pourrait être utilisé en allergie alimentaire pour un diagnostic d’allergologie moléculaire.

Les auteurs ont étudié l’allergène Jug r 1 de la noix.

Cette 2s albumine produite par la technique habituelle des recombinants permet d’obtenir un allergène identique à l’allergène natif avec une excellente capacité de liaison aux IgE, à la fois structurelle et fonctionnelle, permettant son utilisation en allergologie moléculaire.

Il existe plusieurs molécules allergisantes de différentes familles moléculaires caractérisant la sensibilisation à la noix.

  • Une 2S albumine (Jug r 1),
  • une viciline (Jug r 2),
  • une LTP (Jug r 3),
  • une 11S legumine-like globuline (Jug r 4), et
  • une profiline (Jug r 5).

Les auteurs de ce travail se sont intéressés à l’allergène majeur Jug r 1.

Ils ont produit cette protéine par génie génétique selon la technique habituelle de production des recombinants. Les tests analysant rJug r 1 sur le plan structural et fonctionnel montrent que cette molécule recombinante a toutes les conditions requises pour être utilisée dans le diagnostic allergologique moléculaire.

Nul doute que ce travail trouvera une suite logique dans la commercialisation rapide d’un test biologique permettant aux allergologues, à l’aide de travaux cliniques, de définir la place de cet allergène dans les manifestations cliniques alimentaires liées à l’ingestion de noix.