Effets de la digestion gastro-intestinale et de la cuisson sur l’allergénicité des allergènes Act d 1, actinidine, et Act d 2, protéine thaumatin-like du kiwi. : Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H.
Department of Pathophysiology, Medical University of Vienna, Vienna, Austria.
dans Mol Nutr Food Res. 2008 Jul 24
– Contexte :
- Le kiwi est un responsable notable d’allergies à la fois chez l’enfant et chez l’adulte.
– Objectifs et méthodes :
- La digestibilité de deux allergènes du kiwi, actinidine (Act d 1) et thaumatine-like protéine (Act d 2), a été évaluée à l’aide d’un système de digestion in vitro qui se rapproche des conditions physiologiques du passage des aliments dans l’estomac et dans le duodénum.
– Résultats :
- Act d 1 précipite dans une simulation de liquide gastrique à un pH de 2 et le processus de digestion des protéines agrégées s’opère lentement.
- Le résidu de précipitation se redissous complètement dans le liquide duodénal de simulation à un pH de 6,5 et est partiellement digéré.
- Quarante pour cent de l’Act d 2 est resté intact au cours de la digestion gastrique et duodénal et a été clivé par les protéases en gros fragments liés de façon covalente par des ponts disulfures.
- Les deux échantillons d’allergènes digérés montrent des capacités à peu près inchangées de liaisons aux IgE.
- Les spectres de dichroïsme circulaire ont été utilisés pour analyser le déploiement protéique sous l’action de l’acide et de la chaleur.
- La stabilité thermique des deux allergènes est fortement dépendante du pH.
- Alors que l’Act d 1 est déstabilisée de manière irréversible en solutions acides, la dénaturation induite par la chaleur de l’Act d 2 à un pH de 2 a été entièrement réversible.
- La liaison des IgE à Act d 2, mais pas à Act d 1, a été détectée dans les produits alimentaires transformés.
– Conclusion :
- La stabilité de l’Act d 1 et de l’Act d 2 donne une explication de la puissance des allergènes du kiwi.
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