Impact of Enolase in Allergic Disease Martha Beatriz Morales‑Amparano · Maria G Teran · José Ángel Huerta‑Ocampo · Luis M Teran

Les énolases sont des enzymes catalytiques ubiquitaires impliquées dans les mécanismes catalytiques. Leur structure est stable et conservée dans les différentes espèces. Initialement considérée comme un allergène peu important, les preuves s’accumulent aujourd’hui pour en faire un allergène d’importance qui serait impliqué dans de nombreuses réactivités croisées.

L’alpha-enolase se retrouve dans tous les tissus, la beta-enolase dans les muscles et la gamma-enolase dans les tissus nerveux.

Étant donné que les énolases sont omniprésentes dans les aliments, les animaux, les insectes, les champignons et les plantes, associées à leur capacité à provoquer une réponse allergique, leur pertinence en tant qu’allergène est forte.

Méthode

• Les énolases sont retrouvées dans des sources variées : plantes, animaux, champignons
• les homologies entre ces molécules sont fortes
• les énolases sont des panallergènes du monde fongique

Résultats

• Nourriture : il y a des beta-énolases dans la morue, le poulet, le poisson-chat, le thon et les carpes. Le kiwi, la carotte, le célèri, les pommes, les oranges, le soja, le blé
• Aéroallergènes : blattes (germanique et periplaneta), crevettes (non encore enregistrées par l’UIUS), Alternaria, penicillilium, saccharomyces, candida albicans
• ce sont des Sternallergens, selon la définition d’Hauser, c’est à dire des allergènes au motif allergénique très restreint et conservé
• Des positivités Alt a 6 et Asp f 3 sont associés à de fortes réactivités à la noisette et ceux qui sont en plus réactifs à Alter a 1 reconnaissent les noix.
• Le cynodon dactylon, l’ambroisie et l’hévea ont tous trois des enolases très homologues. Des IgG produites contre leurs enolases reconnaissent celles de la phléole, du bouleau, du kiwi et de la pulpe de pêche.

Tableau des réactions croisées

Discussion

Les énolases jouent un rôle important rôle dans les maladies allergiques. Elles peuvent sensibiliser les individus à travers l’le ingestion, contact avec la peau ou l’inhalation (pollen, moisissures, insectes). Des énolases dérivées de sources multiples, telles que le poisson, les champignons et le latex, ont été largement étudiées étudié et associées à des allergies. Des recherches récentes suggèrent que de nouvelles énolases sériques liant les IgE pourraient contribuer à maladies respiratoires allergiques comme l’asthme et la rhinite allergique.

Actuellement, il est difficile de diagnostiquer une allergie à l’énolase en clinique. Les tests cutanés basés sur des extraits d’allergènes naturels sont les plus courants. Ils sont cependant composés de mélanges allergèniques, qui ne permettent pas d’identifier l’allergène exact à l’origine de la maladie. Les énolases des poissons sont celles qui ont été le plus étudiées.

Il est intéressant de noter que Yong-Sing et al. ont découvert une nouvelle énolase liant les IgE à partir du pollen de Platanus acerifolia en utilisant des sérums de patients sensibilisés au platane en combinaison avec des techniques chromatographiques. Les tests de diagnostic disponibles dans le commerce et utilisables en clinique sont limités. À ce jour, 18 énolases ont été officiellement reconnues par le sous-comité sur la nomenclature des allergènes de l’Organisation mondiale de la santé et de l’Union internationale des sociétés d’immunologie. Il y en a beaucoup d’autres qui ont été identifiés comme allergènes chez les champignons, les plantes et les animaux, soulignant l’importance de l’énolase en tant qu’allergène. Le développement de tests de diagnostic spécifiques pour une identification correcte des énolases individuelles ou à réaction croisée permettra des soins et une prévention personnalisés.