Expression de l’allergène Jug r 1, une 2S albumine de la noix (juglans regia) : protéine recombinante correctement pliée et fonctionnelle. : : Sordet C, Culerrier R, Granier C, Rancé F, Didier A, Barre A, Rougé P.
UMR Université Paul Sabatier-CNRS 5546, Pôle de Biotechnologie végétale, 24 Chemin de Borde Rouge, 31326 Castanet Tolosan, France.
dans Peptides. 2009 Jul ;30(7):1213-21.
– Introduction :
- Jug r 1 l’allergène 2S albumine de la noix (juglans regia), a été isolé sous 2 formes :
- de la noix écrasée pour l’allergène natif
- et produit par technique recombinante par E Coli.
– Résultats :
- Le recombinant r Jug r 1 (15 kda) diffère de l’allergène natif par l’absence de clivage de la chaine polypeptidique en 2 chaines de faible (3.5 kDa) et fort (8 kDa) poids moléculaire associées de façon covalente.
- Le recombinant rJug 1 adopte la structure conformationnelle alpha-hélicoïdale des albumines 2s des plantes comme cela a été montré par spectrométrie.
- 4 épitopes de fixation des IgE ont été localisés sur la séquence d’acides aminées de Jug r 1 et sur la surface moléculaire modélisée de l’allergène.
- Les allergènes natifs et recombinants expriment :
- une même activité de liaison IgE
- et stimulent de la même façon le récepteur Fc ε1 d’une lignée cellulaire leucémique de basophiles de rats préalablement incubés avec des sérums contenant des IgE spécifiques de la noix.
- Jug r 1 natif résiste à la dénaturation à chaud et à la dégradation protéolytique par la trypsine et la chymotrypsine, mais est rapidement hydrolysé en présence de pepsine en milieu acide après 1H d’incubation à 37° in vitro.
– Conclusion :
- Le recombinant r Jug r 1 pourrait être utilisé en allergie alimentaire pour un diagnostic d’allergologie moléculaire.
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