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Le boulanger a mangé son pain blanc : gare aux thiorédoxines !
lundi 27 mars 2006, par
Les allergènes en cause dans l’asthme du boulanger ? La farine ? La farine !!!
Hola, monseigneur, vous êtes un peu court en somme,
Aux thiorédoxines ne jetterez vous un œil ?
Tout allergologue, qu’il soit femme ou homme
S’empressera de leur faire le meilleur accueil...
Thiorédoxines de blé et de maïs : une nouvelle famille d’allergènes de céréales dans l’asthme du boulanger, à l’origine de réactions croisées. : Michael Weichel, PhDa, Andreas G. Glaser, MSca, Barbara K. Ballmer-Weber, MDb, Peter Schmid-Grendelmeier, MDb, Reto Crameri, PhDa
a From the Swiss Institute of Allergy and Asthma Research, Davos
b Allergy Unit, Department of Dermatology, University Hospital of Zürich
dans JACI Volume 117, Issue 3, Pages 676-681 (March 2006)
– Contexte :
- L’asthme du boulanger est un problème sérieux pour une proportion non négligeable de travailleurs de la boulangerie, de la confiserie et de l’industrie agro-alimentaire.
- Bien que plusieurs allergènes de blé liés à l’asthme du boulanger aient été décrits, les réactifs standardisés pour un diagnostic fiable ne sont pas encore disponibles.
– Objectifs :
- Cloner des nouveaux allergènes de blé liés à l’asthme du boulanger et étudier le potentiel de réactions croisées de leurs homologues chez le maïs et chez l’homme.
– Méthodes :
- Un screening d’une librairie d’ADNc du blé a été réalisé avec des sera de boulangers atteints d’asthme professionnel pour mettre en évidence des liaisons IgE.
- Des séquences homologues de thiorédoxines du maïs et de l’homme ont été amplifiées à partir de librairies correspondantes d’ADNc.
– Résultats :
- Au sein du répertoire enrichi d’ADNc du blé, nous avons identifié, entre autres, la séquence codant pour la thiorédoxine -hB (Tri a 25 de Triticum aestivum).
- La protéine recombinante a fait preuve d’activité enzymatique.
- Nous avons observé un taux de sensibilisation à cet allergène de 47% parmi les boulangers atteints d’asthme professionnel et de 35% chez des polliniques sans histoire clinique d’allergie aux céréales.
- En outre, l’allergène thioredoxine-h1 (Zea m 25 de Zea mays), précédemment caractérisé, qui partage 74% d’identité de séquence avec Tri a 25, a montré une réactivité croisée distincte pour les IgE avec son homologue du blé.
- Deux boulangers présentaient également une sensibilisation à la thiorédoxine humaine, qui partage 29% d’identité avec Tri a 25.
- Dans une étude comparative, nous avons inclus un recombinant de l’inhibiteur de l’alpha-amylase 0.19, qui a montré un taux de sensibilisation de 65% chez les sujets présentant un asthme du boulanger.
– Conclusions :
- Les thiorédoxines représentent une nouvelle famille d’allergènes faisant preuve de réactivités croisées qui pourraient contribuer aux symptômes de l’asthme du boulanger et pourraient en outre être liés à la pollinose aux poaceae, comme l’indique la réactivité des patients polliniques aux thiorédoxines de céréales.
– Implications cliniques :
- Les recombinants des thiorédoxines de céréales, ainsi que les allergènes de blé déjà répertoriés peuvent contribuer à un diagnostic plus fiable de l’asthme du boulanger et, peut-être, devenir un outil pour le développement d’une immunothérapie de composants sélectionnés.
Une molécule recombinante d’un nouvel allergène du blé, Tri a 25, appartenant à la famille moléculaire des thiorédoxines a été produite.
La thiorédoxine du maïs, Zea m 25, affiche 74% d’identité de séquence avec Tri a 25, et possède un profil de réactivité propre vis-à-vis des IgE.
Le taux de sensibilisation à Tri a 25 est de 47% chez les sujets ayant un asthme du boulanger et de 35% chez des polliniques sans allergie clinique aux céréales.
Ce nouvel allergène caractérisé pourrait jouer un rôle clinique dans l’asthme du boulanger et dans la pollinose aux Poacées.
Pour mémoire, rappelons les principaux allergènes du blé (pollen et/ou plante) maintenant caractérisés (tels que l’on peut les trouver sur l’excellent site d’Adriano Mari : http://www.allergome.org/).
- Tri a 1, appartenant à la famille des expansines.
- Tri a 2, du groupe 2 des allergènes des Poaceae.
- Tri a 3, du groupe 3 des allergènes des Poaceae.
- Tri a 4, Berberin bridge enzyme.
- Tri a 5, du groupe 5 des allergènes des Poaceae.
- Tri a 12, profiline.
- Tri a 13, polygalacturonase.
- Tri a 18, agglutinine.
- Tri a 19, gliadine.
- Tri a 25, thiorédoxine.
- Tri a 26, gluténine.
- Tri a Bd36K, peroxydase.
- Tri a aA/TI, alpha amylase/trypsine inhibitor.
- Tri a CBP, polcalcine (Calcium Binding Protein).
- Tri a chitinase, chitinase de classe 1.
- Tri a germin, germine.
- Tri a TPIS, triosephosphateisomérase.
- Tri s LTP, une LTP (Lipid Transfert Protein) isolée à partir de Triticum spelta, une sous-espèce de Triticum aestivum.
Les thiorédoxines sont des petites enzymes dont le poids moléculaire est d’environ 12 kDa, qui sont présentes probablement chez tous les organismes, et qui sont impliquées dans de nombreuses réactions d’oxydoréductions par l’intermédiaire de leur pont disulfure.
On parle de disulfure oxydoréductases.
En effet, lors de l’intervention de cette enzyme, le pont disulfure (-S-S-) est réduit en groupement sulphydryl (-SH).
Certains niveaux d’action sont assez bien connus : les personnes intéressées pourront trouver une documentation fournie sur un site chinois, Botanical studies, publié par l’Institute of Plant and Microbial Biology, Academia Sinica, Taipei, TAIWAN à l’adresse : http://ejournal.sinica.edu.tw/bbas/...
Les protéines cibles des thiorédoxines sont encore inconnues pour un certain nombre de rôles dans les systèmes complexes comme ceux impliquant des facteurs de transcription ou l’inactivation de gène.
Il semble maintenant clair que nous nous tenons à une frontière entre une connaissance de plus en plus poussée des thiorédoxines et les applications qui en découleront dans l’industrie et la santé.
Ironiquement, pour l’article qui nous intéresse du moins, plusieurs équipes de recherche travaillent sur l’utilisation des thiorédoxines pour diminuer l’allergénicité et la digestibilité de certains aliments, dont la farine...
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