Elle est où, la coquille du kiwi ??

jeudi 13 novembre 2014 par Dr Céline Palussière420 visites

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Elle est où, la coquille du kiwi ??

Elle est où, la coquille du kiwi ??

jeudi 13 novembre 2014, par Dr Céline Palussière

Caractérisation détaillée de Act d 12 et Act d 13 des graines de kiwi : implication dans la réactivité croisée IgE avec l’arachide et les fruits à coque. : Sirvent S, Cantó B, Gómez F, Blanca N, Cuesta-Herranz J, Canto G, Blanca M, Rodríguez R, Villalba M, Palomares O.

Detailed characterization of Act d 12 and Act d 13 from kiwi seeds : implication in IgE cross-reactivity with peanut and tree nuts.

dans Allergy 2014 ; 69 : 1481–1488.

- Contexte :

  • Act d 12 (une 11S globuline) et Act d 13 (une 2S albumine) sont deux nouveaux allergènes pertinents des graines de kiwi, qui pourraient être utiles pour améliorer la sensibilité du diagnostic et la prise en charge des patients allergiques au kiwi.

- Objectif :

  • Il s’agissait de faire une caractérisation structurelle et immunologique compréhensible des allergènes purifiés Act d 12 et Act d 13 issus des graines de kiwi.

- Méthodes :

  • Les sera de 55 patients réellement allergiques au kiwi ont été utilisés.
  • Act d 12 et Act d 13 ont été purifiés par des techniques chromatographiques.
  • Le dichroïsme circulaire, la spectrométrie de masse, l’utilisation de concanavaline A, les tests en immunoblot, en ELISA, les tests d’activation des basophiles et les tests d’inhibition d ’IgE réactivité ont été réalisés.

- Résultats :

  • Act d 12 et Act d 13 ont pu être purifiés et homogénéisés à partir de graines de kiwi, par techniques d’exclusion de taille, échange ionique, et chromatographies RP-HPLC.
  • L’intégrité structurelle des deux allergènes purifiés a été préservée et ils ont montré les caractéristiques typiques de leurs homologues des familles des 11S globulines et 2S albumines, respectivement.
  • Ces allergènes sont libérés depuis les graines de kiwi après la digestion orale et gastrique du fruit entier, faisant preuve de leur biodisponibilité après ingestion.
  • Les allergènes ont gardé leur capacité à se lier aux IgE sériques des patients allergiques au kiwi, induisant une liaison croisée IgE au niveau des basophiles effecteurs circulants, et ont prouvé une réactivité croisée in vitro avec leurs homologues issus de l’arachide et des fruits à coque.

- Conclusion :

  • Les allergènes Act d 12 et Act d 13 purifiés des graines de kiwi sont des molécules bien définies impliquées dans la réactivité croisée in vitro avec l’arachide et les fruits à coque
  • Leur inclusion dans le diagnostic moléculaire de l’allergie au kiwi pourrait contribuer à améliorer la sensibilité diagnostique et la prise en charge des patients allergiques au kiwi.

L’allergie alimentaire au kiwi est souvent associée à une allergie au latex, par réactivité croisée entre les chitinases de ces deux produits allergéniques (Hev b 6). Il existe aussi fréquemment des allergies au kiwi isolées, surtout par le biais de l’actinidine (Act d 1).

Cet article explore la possibilité de réactivité croisée entre les graines de kiwi et les fruits à coque, par le biais de protéines de stockage : une 11S globuline (Act d 12) et une 2S albumine (Act d 13).

Les auteurs ont ainsi caractérisé ces protéines purifiées issues des graines de kiwi, qui seraient libérées lors de la digestion du fruit entier. Ces deux protéines sont bien IgE réactives sur les sera de patients cliniquement allergiques au kiwi.

La caractérisation porte à la fois sur les propriétés structurelles et les données immunologiques in vitro de ces deux protéines. Elle met en évidence une forte parenté avec leurs homologues issus des fruits à coque et de l’arachide.

Pour information, l’utilisation de concanavaline permet de purifier et caractériser les protéines grâce à l’affinité de cette molécule (une lectine produite par le haricot sabre) avec certains sucres.

Malheureusement, comme très souvent dans ces articles faisant état de « nouveaux allergènes », les tests sont réalisés in vitro uniquement. La pertinence clinique reste donc à démontrer, en l’absence de tests cutanés. On ne peut que déduire l’allergénicité de ces protéines de leur parenté avec les protéines de stockage mieux connues, mais tant de facteurs peuvent entrer en compte qu’il ne faut toutefois pas trop extrapoler les données.

Plusieurs études ont cependant fait état de coréactivités fréquentes entre le kiwi et les fruits à coque, notamment la noisette ou le sésame, sans que le substrat immunologique n’ait été mis en évidence. Ces réactivités croisées pourraient peut-être s’expliquer par le biais de ces protéines de stockage.

Si la pertinence clinique de ces protéines IgE réactives est bien confirmée, il serait en effet intéressant de rechercher, au moins cliniquement, des signes d’allergie croisée aux fruits à coque chez les sujets allergiques au kiwi. Le diagnostic moléculaire sera une précision de plus, à condition de bien le relier aux réactions cliniques du patient, comme toujours.