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Allergiques au latex : on vous a trompé, prévenez vos avocats !!
vendredi 21 novembre 2003, par
Pourquoi certains aliments sont ils allergisants ? Une explication serait l’absence de dégradation des épitopes par la digestion gastrique. Mais est-on certain que la dégradation de ces épitopes fait perdre l’allergénicité ? Les méthodes d’analyses sont-elles fiables ?
Analyse des peptides allergéniques liant les IgE de l’avocat (Prs a 1) qui apparaissent lors de la digestion par le liquide gastrique. : Diaz-Perales A, Blanco C, Sanchez-Monge R, Varela J, Carrillo T, Salcedo G.
dans J Allergy Clin Immunol. 2003 Nov ;112(5):1002-7
La résistance à la digestion par la pepsine a été décrite comme une caractéristique des allergènes alimentaires qui peuvent induire des réactions indésirable sévères.
De plus, le traitement par la pepsine est inclus dans des protocoles d’évaluation du potentiel allergénique des aliments transgéniques.
Les allergènes végétaux de type chitinases de classe 1, comme l’allergène de l’avocat Prs a 1, sont des panallergènes impliqués dans le syndrome fruit-latex.
Des rapports précédents ont montré leur susceptibilité à la digestion par le liquide gastrique.
– Objectif de l’étude : Les auteurs ont évalué la capacité de liaison aux IgE et la réactivité in vivo des produits de digestion gastrique des allergènes de l’avocat Prs a 1.
– Méthode :
* Des patients ayant une histoire clinique de syndrome d’allergie croisée fruits-latex avec un test positif au Prs a 1 et des IgE spécifiques vis-à-vis de l’avocat ont été inclus.
* Des extraits non digérés et digérés de Prs ont été analysés par immunoblot IgE et IgG, test d’inhibition immunoblot et Elisa, ainsi que par prick tests.
* Les peptides de digestion ont été fractionnés par HPLC, avec caractérisation de la séquence peptidique N terminale, avec également un test de réactivité in vivo par prick tests.
– Résultats :
* Aucun marquage protéique ni immunoblot IgE réalisés avec un pool de sérum de patients allergiques ne sont détectés par séparation SDS page sur les prélèvements digérés de Prs a 1.
* Cependant, ces prélèvements montrent une capacité inhibitrice identique à celle des Prs a 1 non traités à la fois par méthode immunoblot et par test d’inhibition ELISA (plus de 70% d’inhibition de la liaison des IgE avec des extraits crus d’avocats) et ils induisent des réponses positives en prick test chez 5 des 8 patients allergiques.
* Les peptides des Prs a 1 digérés ont été séparés par HPLC et 4 montrent une capacité d’inhibition de plus de 50% lors de l’utilisation d’extraits d’avocat lorsqu’ils sont utilisés comme phase solide pour les tests d’inhibition ELISA.
* Les peptides réactifs sont localisés à la partie N terminale d’un domaine analogue à l’hévéine et dans le domaine catalytique de Prs a 1. Ces domaines qui correspondent à ceux de l’hévéine induisent une réponse positive en prick-test chez 5 des 8 patients allergiques, alors que les 32 peptides localisés dans le domaine catalytique (1400 à 1500 d environ) ne sont réactifs que chez 2 ou 3 patients sur les 8.
– Conclusion : Prs a 1n est largement dégradé par la digestion des sucs gastriques. Cependant, les peptides résultants, particulièrement ceux qui correspondent aux domaines analogues à ceux de l’hévéine, sont très actifs à la fois in vitro et in vivo.
Dans ce travail, les auteurs démontrent que les peptides de l’avocat, responsables d’une allergie croisée avec le latex, ne perdent pas leur capacité allergénique lors de la digestion par les sucs gastriques alors qu’ils ne sont plus mis en évidence par les méthodes classiques de détection comme l’immunomarquage et l’immunoblot.
Ce travail est intéressant car il va contre l’idée que les allergènes végétaux alimentaires seraient allergéniques en raison d’une non dégradation par les enzymes digestives.
En fait, il y a bien dégradation protéique mais avec conservation de la capacité de réactivité de la partie N terminale du domaine identique à celui de l’hévéien, expliquant en fait la conservation d’une réactivité démontrée par prick test et par la capacité d’inhibition de liaison aux IgE de ces extraits.
Les méthodes classiques d’identification des protéines allergisantes sont donc prises en défaut.
Il faut en tenir compte d’autant que ces tests sont proposés pour étudier la capacité allergénique des nouveaux aliments transgéniques.
On risque de déclarer un aliment comme n’ayant pas de risque allergénique par négativité de ces tests, en pensant que la digestion gastrique détruit les épitopes allergéniques, alors qu’il n’en est rien.
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