Allergie au kiwi : bien cuire et bien digérer !

vendredi 5 septembre 2008 par Dr Alain Thillay4703 visites

Accueil du site > Allergènes > Alimentaires > Allergie au kiwi : bien cuire et bien digérer !

Allergie au kiwi : bien cuire et bien digérer !

Allergie au kiwi : bien cuire et bien digérer !

vendredi 5 septembre 2008, par Dr Alain Thillay

C’est toujours la grande interrogation dans l’allergie alimentaire. Nous connaissons de plus en plus de choses sur les protéines allergéniques des différents produits à l’état natif, mais, qu’en est-il après cuisson et/ou digestion ? C’est la question que se sont posée ces auteurs autrichiens à propos du kiwi.

Effets de la digestion gastro-intestinale et de la cuisson sur l’allergénicité des allergènes Act d 1, actinidine, et Act d 2, protéine thaumatin-like du kiwi. : Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H.

Department of Pathophysiology, Medical University of Vienna, Vienna, Austria.

dans Mol Nutr Food Res. 2008 Jul 24

- Contexte :

  • Le kiwi est un responsable notable d’allergies à la fois chez l’enfant et chez l’adulte.

- Objectifs et méthodes :

  • La digestibilité de deux allergènes du kiwi, actinidine (Act d 1) et thaumatine-like protéine (Act d 2), a été évaluée à l’aide d’un système de digestion in vitro qui se rapproche des conditions physiologiques du passage des aliments dans l’estomac et dans le duodénum.

- Résultats :

  • Act d 1 précipite dans une simulation de liquide gastrique à un pH de 2 et le processus de digestion des protéines agrégées s’opère lentement.
  • Le résidu de précipitation se redissous complètement dans le liquide duodénal de simulation à un pH de 6,5 et est partiellement digéré.
  • Quarante pour cent de l’Act d 2 est resté intact au cours de la digestion gastrique et duodénal et a été clivé par les protéases en gros fragments liés de façon covalente par des ponts disulfures.
  • Les deux échantillons d’allergènes digérés montrent des capacités à peu près inchangées de liaisons aux IgE.
  • Les spectres de dichroïsme circulaire ont été utilisés pour analyser le déploiement protéique sous l’action de l’acide et de la chaleur.
  • La stabilité thermique des deux allergènes est fortement dépendante du pH.
  • Alors que l’Act d 1 est déstabilisée de manière irréversible en solutions acides, la dénaturation induite par la chaleur de l’Act d 2 à un pH de 2 a été entièrement réversible.
  • La liaison des IgE à Act d 2, mais pas à Act d 1, a été détectée dans les produits alimentaires transformés.

- Conclusion :

  • La stabilité de l’Act d 1 et de l’Act d 2 donne une explication de la puissance des allergènes du kiwi.

Le sujet de cette étude aborde un des aspects les plus intrigants de l’allergie alimentaire.

Nous pratiquons nos tests cutanés avec des aliments natifs, nous avons à présent recours de plus en plus à des recombinants pour connaître le type d’allergie précise, le risque encouru par le patient.

Et si tout cela n’était que vains efforts puisque le produit alimentaire est souvent cuit et subit toujours la digestion. Ainsi, les modifications de la structure secondaire (hélice alpha, feuillet Bêta) de la molécule protéique peuvent-elles jouer sur l’IgE réactivité ?

Ici, les auteurs se sont posé la question à propos du kiwi et plus particulièrement deux allergènes Act d 1 ou Actinidine (cystéine protéase papain-like) et Act d 2 (Thaumatin-like protéine).

Les allergènes connus et importants du kiwi sont :
- Act d 1 (Actinidine) : cystéine protéase papain-like
- Act d 2 : Thaumatine-like protéine
- Act d 3 :
- Act d 4 : Cystatine
- Act d 5 (Kiwelline)
- Act d 6 : inhibiteur de pectine méthylestérase
- Act d 7 : pectine méthylestérase
- Act d 8 : Bet v 1-like, protéine PR-10
- Chitinase classe 1
- Profiline.

Pour vérifier les modifications de la structure secondaire des protéines les chercheurs ont eu recours aux spectres de dichroïsme circulaire.

Au cours de la simulation de digestion gastrique et duodénale l’Actinidine ne semble qu’être partiellement digérée alors que 40% l’Act d 2 reste intacte après cette même simulation digestive. Par contre, après cela, les deux échantillons garderaient le même pouvoir de liaison aux IgE spécifiques.

La cuisson est plus radicale, Act d 1 n’y résiste pas de façon définitive, alors que la cuisson à pH2 de l’Act d 2 rend la dénaturation réversible.

Conséquence, dans les produits alimentaires manufacturés, on retrouve de l’Act d 2 mais pas de l’Act d 1.

Ces résultats sont en conformité des données que j’ai retrouvées au chapitre « Kiwi » du site www.allerdata.com.

Maintenant, il faut savoir à quel allergène le patient est sensibilisé, s’il ne s’agit que d’un syndrome oral avec disparition des symptômes après cuisson, le patient est sans doute sensibilisé à Act d 8 (PR-10).

A l’encontre, Act d 1 et Act d 2 peuvent être responsables de réactions systémiques du fait d’une bonne résistance à la digestion et à la chaleur pour Act d 2.

Pourtant, des travaux montrant que globalement l’IgE réactivité du kiwi étant affectée par la cuisson, vérifiée par test de provocation orale chez des allergiques au kiwi, suggèrent l’Act d 2 n’est pas souvent impliqué.