Un vent nouveau sur les sérine protéases, mais ça sent toujours le moisi !

mardi 3 mars 2009 par Dr Hervé Couteaux2049 visites

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Un vent nouveau sur les sérine protéases, mais ça sent toujours le moisi !

Un vent nouveau sur les sérine protéases, mais ça sent toujours le moisi !

mardi 3 mars 2009, par Dr Hervé Couteaux

Les champignons ne sont ni des végétaux, ni des animaux. En matière d’allergologie au moins, les quelques 100 000 espèces de champignons sont mal connues. Appartenant comme Alternaria à la famille des Dematiaceae, Cladosporium ne fait pas exception et l’on se réjouira d’en savoir un peu plus sur un de ses allergènes !

La sérine protéase vacuolaire, un allergène croisant de Cladosporium herbarum. : Pöll V, Denk U, Shen HD, Panzani RC, Dissertori O, Lackner P, Hemmer W, Mari A, Crameri R, Lottspeich F, Rid R, Richter K, Breitenbach M, Simon-Nobbe B.

Dept. of Cell-Biology, University of Salzburg, Salzburg, Austria.

dans Mol Immunol. 2009 Jan 20.

- Contexte :

  • Les subtilisine-like sérine protéases constituent l’une des plus importantes familles d’allergènes en ce qui concerne le nombre d’allergènes.
  • Auparavant, des subtilisine-like sérine protéases ont été identifiées à partir d’Aspergillus, de Penicillium, et de plusieurs espèces du genre Trichophyton ; elles génèrent un taux d’IgE-réactivité entre 33% et 80%.

- Objectif :

  • Puisque l’IgE-réactivité croisée est un phénomène commun entre les espèces de champignons, nous avons voulu savoir si cette protéine est aussi un allergène de Cladosporium herbarum.

- Méthodes :

  • Ainsi, un screening d’une banque d’ADNc de C. herbarum a été réalisé en utilisant la séquence codante de la sérine protéase vacuolaire de Penicillium oxalicum (Pen o 18) en tant que sonde d’hybridation, se terminant par un clone entier.

- Résultats :

  • La caractérisation biochimique et immunologique de ce clone a révélé que la sérine protéase vacuolaire de C. herbarum est très probablement synthétisée en tant que précurseur avec une séquence N-terminale pro-enzyme et représente un allergène mineur (Cla h 9) avec une prévalence d’IgE-réactivité de 15,5 %.
  • En outre Cla h 9 a réagi spécifiquement avec les deux anticorps monoclonaux FUM20 et PCM39, de même que les sérine protéases vacuolaires d’Aspergillus fumigatus et d’espèces du genre Penicillium.
  • L’étude des IgE-réactivités croisées entre Cla 9 h et d’autres sérine protéases fongiques a montré que la réactivité croisée est plus élevée entre les sérine protéases vacuolaires qu’entre les sérine protéases alcalines.
  • Le mapping des épitopes IgE de Cla h 9 a été fait afin de vérifier si les quatre peptides de Cla h 9 ayant une forte homologie de séquence avec Pen ch-18-IgE, précédemment déterminé, étaient également porteurs des épitopes IgE.
  • Des modèles en trois dimensions de la sérine protéase vacuolaire de C. herbarum et de Penicillium chrysogenum ont été générées pour la localisation en trois dimensions des peptides Cla h 9 et Pen ch 18, IgE-réactifs et non réactifs.

- Conclusion :

  • Un nouvel allergène de C. herbarum a été identifié, qui peut être utile dans une approche moléculaire du diagnostic et du traitement de l’allergie à C. herbarum.
  • En outre, Cla h 9 représente un autre membre de la famille des subtilisine-like sérine protéases, ce qui souligne l’importance des ces protéines en matière d’IgE-réactivités croisées fongiques.

Cla h 9, une subtilisine-like sérine protéase a été caractérisée.

Si cette protéine paraît être un allergène mineur, elle joue néanmoins un rôle important dans les réactivités croisées fongiques.

La place d’un test basé sur Cla h 9 reste cependant entièrement à préciser dans la démarche diagnostique et, plus encore, thérapeutique.

La subtilisine est une protéase bactérienne qui catalyse l’hydrolyse de la liaison peptidique, comme la trypsine, la chymotrypsine et l’élastase.

S’il existe une certaine homologie fonctionnelle, les données structurales révèlent par contre une structure très différente de celle des 3 autres protéases.

Les subtilisine-like sérine protéases ne peuvent être considérées comme homologues des 3 autres protéases, elles font partie d’une autre famille de sérine protéases.

Les moisissures restent encore mal connues, au moins pour ce qui concerne l’allergie.

Une petite vingtaine d’allergènes ont été caractérisés pour Cladosporium herbarum, mais aucun test basé sur l’un de ces allergènes ou sur une famille de ces allergènes n’est encore disponible.

Cette étude apporte sa pierre non pas à l’édifice, mais plus exactement aux fondations de l’édifice !...