L’arachide à papi, c’est fini, on parle d’allergènes maintenant !...

jeudi 25 juin 2009 par Dr Hervé Couteaux681 visites

Accueil du site > Allergènes > Alimentaires > L’arachide à papi, c’est fini, on parle d’allergènes maintenant (...)

 L’arachide à papi, c’est fini, on parle d’allergènes maintenant !...

L’arachide à papi, c’est fini, on parle d’allergènes maintenant !...

jeudi 25 juin 2009, par Dr Hervé Couteaux

On ne présente plus l’arachide, numéro 1 incontestée en allergie alimentaire de par sa fréquence et sa gravité. Les allergènes de l’arachide font l’objet de nombreuses études qui nous permettront sans doute d’améliorer notre diagnostic et notre prise en charge.

Activité effectrice des allergènes de l’arachide : un rôle essentiel pour Ara h 2, Ara h 6, et leurs variants. : H. S. Porterfield * , K. S. Murray † , D. G. Schlichting * , X. Chen * , K. C. Hansen †,‡ , M. W. Duncan †,‡ and S. C. Dreskin *

* Department of Medicine, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA, † Department of Pediatrics, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA and ‡ Proteomics Core School of Medicine, University of Colorado at Denver, Aurora, CO, USA

dans Clinical & Experimental Allergy
Volume 39 Issue 7, Pages 1099 - 1108

- Contexte :

  • Une propriété importante des allergènes est leur capacité à se lier aux IgE et à activer les mastocytes et les basophiles.
  • Les effets de l’activité des allergènes d’arachide n’ont pas été bien caractérisés.

- Méthodes :

  • Des extraits bruts de farine d’arachide fraiche ont été fractionnés par filtration sur gel.
  • La fonction effectrice a été testée par la mesure de la dégranulation de cellules RBL SX-38 sensibilisées par des IgE de sera individuels et des pools de sérums de patients allergiques à l’arachide.

- Résultats :

  • Après filtration sur gel, 75 ± 7% des protéines et 76 ± 16% (n = 3) de l’activité (testés avec un pool de 11 sera) ont été récupérés dans les fractions restantes.
  • La majorité (85 ± 2%, n = 3) de l’activité récupérée réside dans une fraction avec une moyenne théorique de poids moléculaire d’environ 20 kDa et un intervalle de 13 à 25 kDa.
  • Lorsque toutes les fractions individuelles ont été recombinées, l’activité mesurée a été semblable à celle de l’extrait original [140 ± 43% pour les tests avec le pool de sérum (n = 2) et 66 ± 7% pour les tests avec des sera individuels (n = 4 )] ; lorsque toutes les fractions individuelles à l’exception de la fraction de 20 kDa ont été recombinées, la mesure de l’activité n’était plus que de 8 ± 2% (n = 2) de l’extrait original pour les tests avec les pools de sera et de 10 ± 4% (n = 3) pour les tests avec les sérums individuels.
  • Une électrophorèse sur gel en deux dimensions de cette fraction biologiquement active a révélé plus de 60 spots de protéines.
  • L’analyse des 50 spots les plus importants par technique MALDI (matrix-assisted laser-desorption ionization) et spectrométrie de masse avec analyseur à temps de vol et de la totalité du mélange par spectrométrie de masse automatique en tandem couplé à une chromatographie capillaire liquide a révélé que plus de 97% de la masse protéique se composait d’Ara h 2.0101, 2.0201, d’ isoformes d’Ara h 6, et des variants de ces protéines.

- Conclusion :

  • Ara h 2 et Ara h 6 représentent la majorité de l’activité effectrice d’un extrait brut d’arachide.

Dans un extrait brut d’arachide, Ara h 2 et Ara h 6 sont à l’origine de l’essentiel de l’activité des protéines de l’extrait, mesurée par des tests de dégranulation de mastocytes/basophiles.

L’importance d’Ara h 2, une 2S albumine de 17 kDa, est maintenant bien établie.

Depuis 2007, (Porterfield HS, Duncan MW, Hansen KC, Dreskin SC. The Majority of the Effector Activity of a Crude Peanut Extract Co-purifies with Ara h 2 but not Ara h 1 or Ara h 3. JACI 2007) on savait que l’essentiel de la réactivité de l’arachide au niveau cellulaire était le fait d’Ara h 2.

Pour Ara h 6, les choses sont un peu différentes car cet allergène n’a pas toujours été considéré comme très important.

Ce n’est que récemment, à la suite de la publication d’une équipe française (Mondoulet, Paty, Scheinmann, Bernard et Wal, Alim’inter 2005) que l’accent a été mis sur l’importance de cette protéine.

Moins active qu’Ara h 2, Ara h 6 peut cependant être considérée comme particulièrement active en comparaison avec les autres allergènes connus de l’arachide.

Il faut noter que la plupart des allergènes de l’arachide (et notamment Ara h 2 et Ara h 6) possèdent de nombreux isoformes, ce qui rend le choix d’une molécule recombinante difficile… D’ailleurs, nous ne disposons pas (encore ?) de test recombinant pour Ara h 6.

L’étude du jour vient confirmer l’importance d’Ara h 2 et d’Ara h 6 en matière d’IgE réactivité, restera à en préciser l’importance clinique…