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Le melon avec la pastèque : c’est un cas !
jeudi 9 novembre 2006, par
Plusieurs travaux se sont penchés sur la connaissance des règles qui régissent les réactivités croisées entre allergènes. Parfois une forte homologie de séquence est liée à une large réactivité croisée de la molécule (LTP). Parfois ce n’est pas le cas (Cyclophilines du bouleau et de la carotte) : Qu’en est-il pour les profilines ?
Homologie de séquence : une faible valeur prédictive des réactivités croisées entre profilines. : Sequence homology : A poor predictive value for profilins cross-reactivity
Mojtaba Sankian1 , Abdolreza Varasteh1 , Nazanin Pazouki1 and Mahmoud Mahmoudi2
1Immunobiochemistry Lab, Immunology Research Center, Bu-Ali Research Institute, Mashhad, Iran
2Molecular biology Lab, Immunology Research Center, Bu-Ali Research Institute, Mashhad, Iran
dans Clinical and Molecular Allergy 2005, 3:13
– Contexte :
- Les profilines sont des allergènes réagissant fortement de façon croisée, qui se lient aux anticorps IgE d’environ 20% des patients allergiques aux plantes.
- Cette étude s’est penchée sur les réactivités croisées de la profiline du melon avec les profilines d’autres plantes et sur le rôle des épitopes linéaires et conformationnels dans les IgE-réactivités croisées chez l’homme.
– Méthodes :
- Dix-sept patients allergiques au melon ont été sélectionnés sur la base d’une histoire clinique et de tests cutanés positifs à l’extrait de melon.
- La profiline de melon a été clonée et exprimée par E. coli.
- Les liaisons IgE et les réactivités croisées d’une profiline recombinante ont été mesurées par ELISA et ELISA inhibition.
- La séquence d’acides aminés de la profiline de melon a été comparée aux séquences des autres profilines.
- Une combinaison de clivage chimique et des techniques d’Immunoblot ont été employées pour définir le rôle des épitopes linéaires et conformationnels dans les liaisons IgE.
-*Des modelages comparatifs ont été utilisés pour construire des modèles tridimensionnels de profilines et pour évaluer l’impact théorique des différences d’acides aminés sur la structure conformationnelle.
– Résultats :
- La profiline a été identifiée comme étant un composant majeur du melon pour ses liaisons IgE.
- L’alignement des séquences d’acides aminés de la profiline de melon avec d’autres profilines a montré le maximum d’identité avec la profiline de pastèque.
- Cette profiline de melon a montré des réactivités croisées avec les profilines de tomate, de pêche, de raisin et de pollen de Cynodon dactylon (Bermuda grass).
- Le cantaloup, la pastèque, la banane et le Poa pratensis (Kentucky blue grass) n’ont montré aucune inhibition notable.
- Nos expériences ont également indiqué que les IgE humaines réagissent seulement avec la profiline de melon complète.
- L’analyse en Immunoblot avec des anticorps polyclonaux de lapin montre les réactions des anticorps à la profiline complète et aux fragments de profiline de melon.
- Bien que les épitopes linéaires des profilines soient identiques pour le melon et la pastèque, la comparaison des modèles tridimensionnels des profilines de pastèque et de melon a indiqué que des différences d’acide aminé influencent le potentiel électrique et l’accessibilité de la surface accessible aux solvants des profilines, ce qui peut nettement affecter les épitopes conformationnels.
– Conclusion :
- L’IgE-réactivité à la profiline de melon dépend étroitement d’une structure conformationnelle fortement conservée, plutôt que d’un degré élevé d’identité de séquences des acides aminés ou même de l’identité des épitopes linéaires.
L’hypothèse formulée par l’équipe Autrichienne selon laquelle l’allergénicité d’une protéine paraît liée à une conservation de surface plus que de séquence a été validée par cette étude Iranienne pour les profilines végétales.
La lecture de l’étude complète nous apprend que les profilines de melon (Cuc m 2) et celles de pastèque ont une identité de séquence de 89% mais que sur les 17 patients allergiques au melon, seulement 2 étaient également allergiques à la pastèque.
L’identité de séquence ne suffit donc pas.
Si une forte similarité n’est pas une garantie suffisante pour affirmer la réactivité croisée, on peut tout de même remarquer qu’en l’absence de similarité de séquences, on observe rarement des réactivités croisées.
On peut estimer avec C.Radauer, H.Breiteneder que le prérequis pour une réactivité croisée allergénique est une identité de séquence minimum d’environ 50 % .
La seule exception connue à cette règle est la famille Bet v 1.
Les homologues de Bet v 1 réagissant de façon croisée, et qui sont responsables des allergies alimentaires reliées à la pollinose du bouleau, ne partagent que 37 à 67 % de leur séquence avec Bet v 1.
Entre les profilines végétales et les profilines humaines ou celles des champignons (qui ne sont pas des végétaux, comme nous l’a appris la taxonomie moderne...), il n’y a pas plus de 30% d’homologie de séquence et pas de réactivités croisées décrites.
Rappelons que les profilines sont une famille de protéines de faible poids moléculaire se liant à l’actine et qui contrôlent la polymérisation de l’actine.
Cette famille de protéine a une expression ubiquitaire chez les Eucaryotes.
Une explication du faible potentiel allergénique des profilines (et des protéines liées au calcium) pourrait résider dans le fait que des membres de ces deux familles de protéines sont présents chez l’homme, ce qui aurait pu conduire à la suppression de la réponse immune à ces allergènes chez la plupart des individus.
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