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Si c’est digeste c’est pas allergisant : suffisait d’y penser !!
lundi 21 avril 2008, par
On décrit de plus en plus de protéines qui pourraient être des allergènes alimentaires. Cependant, est-ce que ces allergènes résistent à la cuisson puis à la digestion enzymatique ? C’est en effet de la capacité ou non à résister à ces 2 épreuves que dépend le devenir allergénique d’une protéine.
Les légumines de l’arachide et du soja : effets de la dénaturation et de l’agrégation sur l’allergénicité. : van Boxtel EL, van den Broek LA, Koppelman SJ, Gruppen H.
Laboratory of Food Chemistry, Wageningen University, EV Wageningen, The Netherlands
dans Mol Nutr Food Res. 2008 Mar 13
– Introduction :
- Les protéines de type légumines Ara h 3 de l’arachide et la glycinine du soja sont de plus en plus souvent décrites comme des allergènes importants.
- La stabilité de la capacité de liaison d’un allergène aux IgE vis-à-vis de la digestion et de la cuisson est considérée comme une caractéristique importante des allergènes alimentaires.
– Objectif de l’étude :
- Les auteurs ont étudié les effets de la cuisson et de la digestion sur la capacité de liaison aux IgE de Ara h 3 et de la glycinine.
– Résultats :
- Ces deux protéines sont relativement stables à la dénaturation, avec des températures de dénaturation allant de 70 à 92°C, dépendant de la structure quaternaire et de la force ionique des protéines.
- Les agrégats sont formés lors du chauffage, et sont partiellement solubles pour la glycinine.
- Cependant, si le chauffage n’altère pas la capacité de liaison aux IgE des hydrolysats, après seulement 10 minutes d’hydrolyse aucune liaison aux IgE ne peut plus être détectée dans aucun échantillon.
- Les allergènes de l’arachide Ara h 1, lorsqu’ils sont digérés dans les mêmes conditions, montrent encore des capacités de liaison aux IgE, 2 heures après l’hydrolyse.
– Conclusion :
- Ces résultats montrent que les capacités de liaison aux IgE des allergènes légumines de l‘arachide et du soja ne résistent pas la digestion peptique.
- Ainsi ces allergènes ne sont pas capables d’être sensibilisant à partir du tractus gastro-intestinal et ils ne peuvent pas entraîner des manifestations systémiques d’allergie alimentaire.
- Ces protéines pourraient donc être beaucoup moins importantes que prévu initialement.
Les auteurs démontrent que deux allergènes de type légumine de l’arachide et du soja, si elles peuvent résister à la chaleur de la cuisson, perdent leur capacité de liaison aux IgE dans les 10 minutes qui suivent leur hydrolyse.
La digestion détruit donc ces allergènes qui ainsi ne peuvent donner de manifestations systémiques.
Cette étude est très importante pour le clinicien car elle permet de faire la part des choses entre données théoriques et réalités.
Si l’allergie moléculaire individualise des protéines potentiellement allergisantes de plus en plus nombreuses, il ne faut jamais oublier les conditions d’absorption de ces protéines.
Destinées à l’alimentation elles sont le plus souvent cuites avant de subir l’hydrolyse digestive. Il faut donc de façon systématique, vérifier si une protéine résiste à la chaleur et à la digestion avant d’en faire un allergène possible.
Ici, les auteurs démontrent que ces protéines de stockage, la légumine et la glycinine du soja sont détruites part la digestion et ne peuvent donc pas entraîner de manifestation anaphylactique.
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