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Demain, j’arrête les corn-flakes !
mardi 10 novembre 2009, par
Même si elle est probablement sous-estimée car non explorée systématiquement comme peut l’être le blé, l’allergie alimentaire au maïs reste rare et son observation est essentiellement le fait des régions méditerranéennes. C’est ce qui a rapidement conduit à s’interroger sur la LTP du maïs, mais d’autres allergènes existent…
Allergie alimentaire au maïs : protéines de transfert de lipides, endochitinases, et précurseurs de l’alpha-zéine sont des allergènes pertinents chez des patients positifs aux tests de provocation au maïs en double insu contre placebo. : Pastorello EA, Farioli L, Pravettoni V, Scibilia J, Conti A, Fortunato D, Borgonovo L, Bonomi S, Primavesi L, Ballmer-Weber B.
Unit of Allergology and Immunology-Niguarda Ca’ Granda Hospital, Piazza Ospedale Maggiore 3, 20162 Milan, Italy.
dans al Bioanal Chem. 2009 Sep ;395(1):93-102. Epub 2009 Aug 11.
– Contexte :
- On a montré que des patients italiens atteints d’anaphylaxie au maïs ont des IgE se liant à deux allergènes majeurs du maïs : un inhibiteur de l’alpha-amylase et une LTP de 9kDa.
- Il manque une étude complète sur les allergènes alimentaires de maïs chez les patients positifs aux tests de provocation au maïs en double insu contre placebo (DBPCFC).
– Objectif :
- L’objectif était d’utiliser les trois fractions protéiques de maïs pour identifier et caractériser les protéines se liant avec les IgE les plus pertinentes reconnues par les sérums de patients italiens et suisses avec soit un DBPCFC positif au maïs soit des antécédents d’anaphylaxie induite par le maïs.
– Méthodes :
- Des fractions protéiques d’Osborne de maïs ont été extraites pour obtenir une zéine totale et des fractions de protéines totales solubles dans l’eau.
- La capacité de liaison aux IgE a été étudiée par immunoblot en SDS-PAGE en utilisant les sérums de patients positifs en DBPCFC et de malades avec une anaphylaxie induite par du maïs.
- De la LTP purifiée de maïs a été utilisée pour inhiber l’IgE immunoblot des trois fractions protéiques.
– Résultats :
- L’IgE immunoblot a montré que la LTP de 9kDa a été reconnue par tous les patients italiens et par aucun des patients suisses.
- D’autres allergènes étaient les suivants :
- Un inhibiteur de l’alpha-amylase de 14 kDa,
- Des endochitinases A et B de 30 kDa,
- Un bêta-précurseur de la zéine, de 19 kDa
- Un alpha-précurseur de la zéine, de 26 kDa
- un allergène nouvellement décrit, précurseur de globuline-2, identifiée dans la fraction protéique totale.
- Il est à noter que la LTP de maïs et l’endochitinase croisaient avec la LTP et une endochitinase du raisin.
– Conclusion :
- La LTP était le seul allergène majeur chez les patients italiens avec un DBPCFC positif au maïs ou une histoire d’anaphylaxie induite par le maïs.
- Nous avons identifié d’autres allergènes du maïs chez les sujets ayant une allergie alimentaire au maïs, comme l’endochitinase cross-réactive, cependant, la signification clinique de ces protéines doit être étudiée dans de grands groupes de patients ayant une allergie à ces produits alimentaires.
Cette étude italo-suisse fait le point sur les allergènes du maïs aliment.
Tous les patients italiens allergiques au maïs régissent à la LTP du maïs, qui croise avec les LTP de la pêche et du raisin.
D’autres allergènes ont été identifiés, comme un inhibiteur de l’alpha-amylase, des endochitinases, des précurseurs (alpha et béta) de la zéine, et un précurseur de globuline-2 dont la place n’est pas encore bien précisée actuellement et qui nécessitent des études complémentaires.
Au sein de la grande famille des Poacées, les céréales font preuve d’une certaine hétérogénéité taxonomique pouvant retentir sur les réactivités croisées : on peut réagir à telle céréale et tolérer telle autre.
Parmi les céréales, on peut distinguer d’un côté le blé, le seigle, l’orge, l’avoine et même le riz, et de l’autre le maïs, le sorgho et les millets.
Parmi les allergènes mis en évidence dans cette étude, on peut faire mention des zéines, qui sont des protéines de stockage dont la classification est complexe.
On ne saurait réduire d’ailleurs la réactivité du maïs aux seules LTP, et l’on peut effectivement observer des allergies au maïs en dehors de ce contexte des LTP.
A l’image du blé, le contenu protéique du maïs est suffisamment complexe pour n’être pas encore suffisamment précisé au niveau moléculaire.
D’autres études restent bien entendu nécessaires…
Le lecteur curieux, abonné de ce fait au site Allerdata, pourra aller plus loin grâce à l’article de synthèse : « Les céréales : généralités et réactions croisées » où il est question du maïs et de ses allergènes…
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